酶活測定及酶活調理的實驗步驟
酶活測定
初速度（initial velocity）：酶促反應開始階段底物轉化為產品的速度，這一階段產品的濃度十分低，其逆反應可以疏忽不計。
米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:透露表現一個酶促反應的開始速度（υ）與底物濃度（[s]）關系的速度方程：υ=υmax[s]/（Km+[s]）
米氏常數（Michaelis constant）:關于一個給定的反應，使酶促反應的開始速度（υ0）到達zui大反應速度（υmax）一半時的底物濃度。
催化常數（catalytic number）（Kcat）:也稱為轉換數。是一個動力學常數，是在底物處于飽和形態下一個酶（或一個酶活性部位）催化一個反應有多快的測量。
催化常數等于zui大反應速度除以總的酶濃度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒鐘轉化為產品的底物的量（摩[爾]）。
雙倒數作圖（double-reciprocal plot）:那稱為Lineweaver_Burk作圖。一個酶促反應的速度的倒數（1/V）對底物度的倒數（1/LSF）的作圖。x和y軸上的截距辨別代表米氏常數和zui大反應速度的倒數。
酶活調理
溶菌酶競爭性按捺效果（competitive inhibition）：經過添加底物濃度可以逆轉的一種酶按捺類型。競爭性按捺劑凡間與正常的底物或配體競爭統一個卵白質的連系部位。這種按捺使Km增大而υmax不變。
非競爭性按捺效果（noncompetitive inhibition）: 按捺劑不只與游離酶連系，也可以與酶-底物復合物連系的一種酶促反應按捺效果。這種按捺使Km不變而υmax變小。
反競爭性按捺效果（uncompetitive inhibition）: 按捺劑只與酶-底物復合物連系而不與游離的酶連系的一種酶促反應按捺效果。這種按捺使Km和υmax都變小但υmax/Km不變。
很大一類復雜的卵白質物質 [enzyme;ferment],在促進可逆反應（如水解和氧化）方面起著像催化劑一樣的效果。在很多工業進程中是有效的（如發酵、皮革鞣制及干酪出產）
酶是一種有機的膠狀物質，由卵白質構成，關于生物的化學轉變起催化效果，發酵就是靠它的效果。
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